Nell\u2019ambito di uno studio in collaborazione tra l\u2019Istituto di Scienze dell\u2019Alimentazione (CNR, Avellino) e l\u2019Istituto di Biochimica delle Proteine (CNR, Napoli) \u00e8 stato costruito un modello teorico della struttura tridimensionale della proteina Ph-SBP, una proteina del microorganismo Pyrococcus horikoshii.Il modellamento, realizzato presso il laboratorio di Bioinformatica dell\u2019Istituto di Scienze dell\u2019Alimentazione, \u00e8 stato oggetto di una recente pubblicazione (Marabotti A, D’Auria S, Rossi M, Facchiano AM. Theoretical model of the three-dimensional structure of a sugar-binding protein from Pyrococcus horikoshii: structural analysis and sugar-binding simulations. Biochem J. 2004 Jun 15; 380: 677-684) ed ha ricevuto particolare rilievo con la pubblicazione della struttura della proteina sulla copertina dei numeri del volume 381 della rivista Biochemical Journal. L\u2019interesse per questa proteina deriva dalla sua particolare funzione: \u00e8 infatti in grado di riconoscere in modo selettivo una classe di zuccheri e di legarli a s\u00e9, trasportandoli nella cellula. Un\u2019altra importante caratteristica della Ph-SBP \u00e8 dovuta alle propriet\u00e0 del microorganismo da cui deriva, un batterio ipertermofilo, ovvero in grado di crescere a temperature superiori ai 100 \u00b0C, il che rende la proteina particolarmente stabile e quindi di facile utilizzo nelle applicazioni biotecnologiche. Il lavoro svolto \u00e8 partito dalla analisi della sequenza di amminoacidi della Ph-SBP con metodi bioinformatici che hanno permesso di individuare altre proteine aventi la stessa funzione in altri organismi. Da queste ulteriori informazioni, \u00e8 stato possibile utilizzare la tecnica del modellamento per omologia per creare un modello verosimile della struttura tridimensionale della Ph-SBP. Questo modello \u00e8 stato quindi sottoposto a diverse verifiche per la sua qualit\u00e0 strutturale, il cui superamento ci ha permesso di depositare la struttura nella banca dati internazionale PDB. La disponibilit\u00e0 di questo modello apre una serie di interessanti prospettive sia per la conoscenza approfondita delle relazioni struttura-funzione di questa particolare proteina, sia per le sue possibili applicazioni. Per fare un esempio, per la sua particolare funzione e stabilit\u00e0 questa proteina \u00e8 un ottimo candidato come componente di biosensori, ovvero strumenti che sfruttano molecole di origine biologica integrate in sofisticate strumentazioni elettroniche per realizzare dispositivi diagnostici, in questo caso utilizzabili per la valutazione della concentrazione di zuccheri in fluidi biologici. La conoscenza del modello tridimensionale della proteina permette anche di progettare specifiche modifiche strutturali, allo scopo di adattare le sue caratteristiche funzionali a particolari applicazioni. Nel futuro, strumenti di questo tipo permetteranno di valutare parametri clinici in modo semplice, non invasivo e in grado di dare un monitoraggio continuo del parametro in esame.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
Nell\u2019ambito di uno studio in collaborazione tra l\u2019Istituto di Scienze dell\u2019Alimentazione (CNR, Avellino) e l\u2019Istituto di Biochimica delle Proteine (CNR, Napoli) \u00e8 stato costruito un modello teorico della struttura tridimensionale della proteina Ph-SBP, una proteina del microorganismo Pyrococcus horikoshii.<\/p>\n","protected":false},"author":3,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"closed","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"ngg_post_thumbnail":0,"footnotes":""},"categories":[8],"tags":[34,228,83],"yoast_head":"\n